Summary
Las preniltransferasas son una clase de enzimas que transfieren grupos alílicos prenilo a diferentes moléculas aceptoras. Las preniltransferasas comúnmente refieren a prenil difosfato sintasas.[2]
| Preniltransferasa | ||
|---|---|---|
| Identificadores | ||
| Símbolo | Prenyltrans | |
| Pfam | PF00432 | |
| InterPro | IPR001330 | |
| PROSITE | PDOC00825 | |
| SCOP | 1sqc | |
| Familia OPM | 38 | |
| Proteína OPM | 1w6k | |
Clasificación
editarLas preniltransferasas por lo general se dividen en dos clases, cis (o Z) y trans (o E), dependiendo de la estereoquímica del producto resultante. Ejemplos de trans-preniltransferasas incluyen a la dimetilaliltranstransferasa, y geranilgeranil pirofosfato sintasa. Dentro de las cis-preniltransferasas se incluyen la deshidrodolicol difosfato sintasa (involucrada en la producción de precursores del dolicol).
Estructura y función
editarLa subunidad beta de las farnesiltransferasas es responsable por la unión a péptidos. La escualeno-hopeno ciclasa es una enzima bacteriana que cataliza la ciclación del escualeno para formar hopeno, un paso clave en el metabolismo de los hopanoides (triterpenoides).[3] La lanosterol sintasa (EC 5.4.99.7) (oxidosescualeno-lanosterol ciclasa) cataliza la ciclación del (S)-2,3-epoxiescualeno a lanosterol, el precursor inicial del colesterol, hormonas esteroideas y vitamina D en los vertebrados y del ergosterol en el reino fungi.[4] La cicloartenol sintasa (EC 5.4.99.8) (2,3-epoxiescualeno-cicloartenol ciclasa) es una enzima de las plantas que cataliza la ciclación del (S)-2,3-epoxiescualeno a cicloartenol.
Proteínas humanas que contienen este dominio
editarFNTB; LSS; PGGT1B; RABGGTB
Referencias
editar- ↑ Wendt KU, Poralla K, Schulz GE (septiembre de 1997). «Structure and function of a squalene cyclase». Science 277 (5333): 1811-5. PMID 9295270. doi:10.1126/science.277.5333.1811.
- ↑ Takahashi S, Koyama T (2006). «Structure and function of cis-prenyl chain elongating enzymes». Chem Rec 6 (4): 194-205. PMID 16900467. doi:10.1002/tcr.20083.
- ↑ Schulz GE, Wendt KU, Poralla K (1997). «Structure and function of a squalene cyclase». Science 277 (5333): 1811-1815. PMID 9295270. doi:10.1126/science.277.5333.1811.
- ↑ Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). «A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases». Trends Biochem. Sci. 19 (4): 157-158. PMID 8016864. doi:10.1016/0968-0004(94)90276-3.
Enlaces externos
editar- MeSH: Prenyltransferase (en inglés)
- Protein prenyltransferases alpha subunit repeat (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última). in PROSITE
Datos: Q7240581
