Summary
La arrestina beta 1 (ARRB1) es una proteína codificada en humanos por el gen arrb1.[1][2]
| Arrestina beta 1 | ||||||
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 Estructura tridimensional de la arrestina beta 1. | ||||||
| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1g4m
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | ARRB1 (HGNC: 711) ARB1; ARR1 | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Locus | Cr. 11 q13.4 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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Función
editarLos miembros de la familia de proteínas de las arrestinas parecen participar en la desensibilización mediada por agonista de los receptores acoplados a proteínas G,causando un apagamiento específico de la respuesta celular a estímulos como hormonas, neurotransmisores o señales sensoriales.[3][4][5] La arrestina beta 1, al igual que la arrestina beta 2, fue identificada al demostrar su capacidad para inhibir la función de los receptores beta adrenérgicos en ensayos in vitro. La arrestina beta 1 es una proteína citosólica que actúa como cofactor de la quinasa del receptor beta adrenérgico BARK mediando la desensibilización de los receptores adrenérgicos. Además del sistema nervioso central, presenta elevados niveles de expresión en leucocitos de sangre periférica, y por ello, el sistema BARK/arrestina beta se piensa que desempeña un papel más importante en la regulación de funciones inmunitarias mediadas por receptor. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la arrestina beta 1, si bien aún no se han caracterizado las funciones de todas ellas.[2]
Interacciones
editarLa arrestina beta 1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
editar- ↑ Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (mayo de 1993). «Molecular analysis of human beta-arrestin-1: cloning, tissue distribution, and regulation of expression. Identification of two isoforms generated by alternative splicing». The Journal of Biological Chemistry 268 (13): 9753-61. PMID 8486659. Archivado desde el original el 3 de enero de 2005. Consultado el 26 de febrero de 2010.
- ↑ a b «Entrez Gene: ARRB1 arrestin, beta 1».
- ↑ Breivogel CS, Lambert JM, Gerfin S, Huffman JW, Razdan RK (julio de 2008). «Sensitivity to delta9-tetrahydrocannabinol is selectively enhanced in beta-arrestin2 -/- mice». Behavioural Pharmacology 19 (4): 298-307. PMID 18622177. doi:10.1097/FBP.0b013e328308f1e6.
- ↑ Li Y, Liu X, Liu C, Kang J, Yang J, Pei G, Wu C (marzo de 2009). «Improvement of Morphine-Mediated Analgesia by Inhibition of beta-Arrestin 2 Expression in Mice Periaqueductal Gray Matter». International Journal of Molecular Sciences 10 (3): 954-63. PMC 2672012. PMID 19399231. doi:10.3390/ijms10030954.
- ↑ Zheng H, Loh HH, Law PY (enero de 2008). «Beta-arrestin-dependent mu-opioid receptor-activated extracellular signal-regulated kinases (ERKs) Translocate to Nucleus in Contrast to G protein-dependent ERK activation». Molecular Pharmacology 73 (1): 178-90. PMC 2253657. PMID 17947509. doi:10.1124/mol.107.039842.
- ↑ Cen, B; Yu Q; Guo J; Wu Y; Ling K; Cheng Z; Ma L; Pei G (Mar. de 2001). «Direct binding of beta-arrestins to two distinct intracellular domains of the delta opioid receptor». J. Neurochem. (United States) 76 (6): 1887-94. ISSN 0022-3042. PMID 11259507.
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- ↑ Wang, Ping; Wu Yalan, Ge Xin, Ma Lan, Pei Gang (Mar. de 2003). «Subcellular localization of beta-arrestins is determined by their intact N domain and the nuclear export signal at the C terminus». J. Biol. Chem. (United States) 278 (13): 11648-53. ISSN 0021-9258. PMID 12538596. doi:10.1074/jbc.M208109200.
- ↑ Shenoy, Sudha K; Xiao Kunhong, Venkataramanan Vidya, Snyder Peter M, Freedman Neil J, Weissman Allan M (Aug. de 2008). «Nedd4 mediates agonist-dependent ubiquitination, lysosomal targeting, and degradation of the beta2-adrenergic receptor». J. Biol. Chem. (United States) 283 (32): 22166-76. ISSN 0021-9258. PMID 18544533. doi:10.1074/jbc.M709668200.
Datos: Q21109259
