Summary
La triptasa (EC 3.4.21.59) es la proteinasa de serina derivada del gránulo secretor más abundante que contienen los mastocitos y se ha utilizado como marcador de la activación de los mismos.[1][2][3][4][5] Las células de Clara contienen triptasa, que se cree que es la responsable de escindir la proteína de superficie de la hemaglutinina del virus de la gripe A, activándola así y provocando los síntomas de la gripe[6]
| Triptasa | ||||||
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 Tetrámero de triptasa alfa1, humano | ||||||
| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 3.4.21.59 | |||||
| Número CAS | 97501-93-4 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Nomenclatura
editarLa triptasa también se conoce como triptasa de mastocitos, proteasa de mastocitos II, triptasa cutánea, triptasa pulmonar, triptasa hipofisaria, proteinasa neutra de mastocitos, proteinasa de serina de mastocitos II, proteinasa de mastocitos II, proteinasa de serina de mastocitos, proteasa de mastocitos de rata II y triptasa M.
Uso clínico
editarLos niveles séricos son normalmente inferiores a 11,5 ng/mL.[7] Los niveles elevados de triptasa sérica se dan tanto en las reacciones anafilácticas como en las anafilactoides, pero una prueba negativa no excluye la anafilaxia. Es menos probable que la triptasa esté elevada en las reacciones alérgicas a los alimentos que en otras causas de anafilaxia. Los niveles de triptasa sérica también están elevados y se utilizan como una indicación que sugiere la presencia de leucemias eosinofílicas debido a mutaciones genéticas que dan lugar a la formación de genes de fusión FIP1L1-PDGFRA o la presencia de mastocitosis sistémica.[8][9]
Fisiología
editarLa triptasa está implicada en la respuesta alergénica y se sospecha que actúa como mitógeno para las líneas de fibroblastos. La triptasa puede utilizar el modelo de regulación alostérica de la morfina.[10] La triptasa-6 de los mastocitos está implicada en la infección por Trichinella spiralis en ratones mediante la vinculación de la inmunidad adaptativa e innata.[11]
Genes
editarLos genes humanos que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:
| Gen humano | Enzima |
|---|---|
| TPSAB1 | Triptasa alfa-1 |
| TPSAB1 | Triptasa beta-1 |
| TPSB2 | Triptasa beta-2 |
| TPSD1 | Triptasa delta |
| TPSG1 | Triptasa gamma |
| PRSS22 | Triptasa épsilon |
Los genes de ratón que codifican proteínas con actividad triptasa incluyen:
| Gen de ratón | Enzima |
|---|---|
| Triptasa MCP-6 | |
| Triptasa MCP-7 |
Referencias
editar- ↑ Tanaka T, McRae BJ, Cho K, Cook R, Fraki JE, Johnson DA, Powers JC (November 1983). «Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates». The Journal of Biological Chemistry 258 (22): 13552-7. PMID 6358206.
- ↑ Vanderslice P, Ballinger SM, Tam EK, Goldstein SM, Craik CS, Caughey GH (May 1990). «Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 87 (10): 3811-5. PMC 53993. PMID 2187193. doi:10.1073/pnas.87.10.3811.
- ↑ Kido H, Fukusen N, Katunuma N (June 1985). «Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions». Archives of Biochemistry and Biophysics 239 (2): 436-43. PMID 3890754. doi:10.1016/0003-9861(85)90709-X.
- ↑ Cromlish JA, Seidah NG, Marcinkiewicz M, Hamelin J, Johnson DA, Chrétien M (January 1987). «Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates». The Journal of Biological Chemistry 262 (3): 1363-73. PMID 3543004.
- ↑ Harvima IT, Schechter NM, Harvima RJ, Fräki JE (November 1988). «Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 957 (1): 71-80. PMID 3140898. doi:10.1016/0167-4838(88)90158-6.
- ↑ «Influenza virus hemagglutinin cleavage into HA1, HA2: no laughing matter». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (17): 9713-5. August 1998. PMC 33880. PMID 9707539. doi:10.1073/pnas.95.17.9713.
- ↑ Mayo Clinic > Test ID: FFTRS91815, Tryptase. Retrieved October, 2012
- ↑ «Hematolymphoid neoplasms associated with rearrangements of PDGFRA, PDGFRB, and FGFR1». American Journal of Clinical Pathology 144 (3): 377-92. September 2015. PMID 26276769. doi:10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM. Archivado desde el original el 18 de febrero de 2019.
- ↑ «Advances in the Classification and Treatment of Mastocytosis: Current Status and Outlook toward the Future». Cancer Research 77 (6): 1261-1270. March 2017. PMC 5354959. PMID 28254862. doi:10.1158/0008-5472.CAN-16-2234.
- ↑ Selwood T, Jaffe EK (March 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.
- ↑ «Mouse mast cell tryptase mMCP-6 is a critical link between adaptive and innate immunity in the chronic phase of Trichinella spiralis infection». Journal of Immunology 180 (7): 4885-91. April 2008. PMC 2969178. PMID 18354212. doi:10.4049/jimmunol.180.7.4885.
Enlaces externos
editar- MeSH: Tryptases (en inglés)
Datos: Q904140
Multimedia: Tryptases / Q904140
