El transportador de zinc ZIP14 es una proteína transmembrana que está codificada por el gen SLC39A14 del brazo corto (p) del cromosoma 8, ubicado en el locus 21.3 (Cr. 8p21.3) que se lo clasifica en el grupo IV y consta de 8 dominios transmembrana con un extremo N-terminal extracelular largo y un extremo C-terminal también extracelular pero corto,^[1]​^[2]​ esto quiere decir que presenta ocho hélices transmembrana (TM)^[3]​ y con numerosas repeticiones ricas en histidina, pero como el primer residuo de la misma está reemplazado con ácido glutámico podría ser la causa de que en condiciones inflamatorias pudiera permitir el paso de otros iones metálicos como el hierro y el manganeso.^[2]​

El transportador ZIP14 tiene especificidad de expresión en humanos solo en algunos tejidos biológicos y es el principal transportador de zinc en hepatocitos, en las células alfa pancreáticas endocrinas, en los tirocitos foliculares de la tiroides, en los cardiomiocitos, en los linfocitos B, en los T y en los osteoclastos encargados de la resorción ósea. En ratones, que presentan el gen ortólogo del transportador, se ha demostrado que la mayor abundancia del transportador ZIP14 está principalmente en el duodeno, seguido del yeyuno, el hígado, el corazón, el riñón, el tejido adiposo blanco, el músculo esquelético, el bazo y el páncreas.^[2]​

Como solo en humanos también se expresa en los tirocitos, en donde el zinc actúa como cofactor para varias enzimas (al igual que en otros tejidos), como las ADN y ARN polimerasas necesarias para la síntesis de la glutatión peroxidasa (GPX), que tiene como cofactor al selenio, y de la superoxido dismutasa (SOD), las cuales evitan el estrés oxidativo, también del transportador de yodo NIS, de la tiroglobulina, de la yoduro peroxidasa, que tiene como cofactor al hemo que contiene hierro y que sintetiza las hormonas tiroideas, y la bomba de protones lisosomal que activa a las proteasas que separan a las hormonas para su difusión pasiva al capilar sanguíneo, además de ser el zinc cofactor de la citada SOD y activar la yodotironina desyodasa que como una selenoproteína presenta en su estructura el raro aminoácido selenocisteína en el sitio activo y que convierte la T4 en T3. Por lo dicho, es esencial que el transportador sea óptimo y haya un buen aporte dietético de los citados minerales para el buen funcionamiento glandular.^[2]​

Además el transportador tiene la particularidad en su grupo de sobrexpresarse por estimulación de citocinas en condiciones proinflamatorias en el borde apical de las células epiteliales del estómago, intestino delgado y colon, también se expresa en los hepatocitos, en los citados tirocitos, en macrófagos humanos, en células mononucleares de sangre periférica y en el borde basolateral de los enterocitos, aunque también en los condroblastos, pero en estos hace falta más investigación.^[4]​ En caninos se demostró que las células epiteliales de riñón, el ZIP14 puede transportar cadmio y manganeso mediante la actividad simportadora de metal/bicarbonato. Esta condición de sobrexpresión del transportador ante un inflamación aguda trae como consecuencia una hipozincemia e hipoferremia como una defensa del huésped.^[2]​

Se sobrexpresa también en el borde basal portal del hepatocito, ante un incremento iónico en donde actuaría como un simportador Zn²⁺/Fe²⁺ (hierro no unido a transferrina)^[4]​ o bien Zn²⁺/Mn²⁺ para ser excretados por la bilis, siendo esta última una función fisiológica en el mantenimiento principalmente de la homeostasis del manganeso, ya que lo regula en el propio hígado y a su vez media sus niveles en otros tejidos biológicos, incluidos el cerebro, el corazón, los riñones y la circulación.^[5]​

Las mutaciones en el gen SLC39A14 humano pueden afectar el transporte de zinc a la glándula tiroides, por lo que podría producir una disfunción del transportador con una disminución del mineral a la glándula dando un muy raro hipotiroidismo subclínico, pero una mutación que haga perder la funcionalidad también rompería la homeostasis del manganeso, principalmente en los hepatocitos, lo que afecta a varios tejidos biológicos como el cerebro y esto trae como consecuencia la distonía parkinsoniana desde la infancia.^[5]​

• Familia de transportadores de solutos
• Proteína transportadora de membrana
• Transportador de zinc

• Aydemir, Tolunay B., con Robert J. Cousins (2018). The Multiple Faces of the Metal Transporter ZIP14 (SLC39A14). 148 (2). The Journal Nutrition. PMID 29490098. 
• Baltaci, Abdulkerim Kasim, y Kemal Yuce (2018). Neurochem Research:Zinc Transporter Proteins 43. Henry Sershen. PMID 29243032. 
• Cousins, Robert J. (2010). Gastrointestinal factors influencing zinc absorption and homeostasis. 80 (4-5). Estados Unidos de América: Int.J.Vitam.Nutr.Res. PMID 21462106. 
• Kim, Elizabeth Y., con Odette Verdejo-Torres, Karla Díaz-Rodríguez, Farah Hasanain, Leslie Caromile y Teresita Padilla-Benavides (2024). Metallomics: Single nucleotide polymorphisms and Zn transport by ZIP11 shape functional phenotypes of HeLa cells. 16 (2). Boston: Oxford University Press. ISSN 1756-5901. 
• Xin, Yongjuan, con Hong Gao, Jia Wang, Yuzhen Qiang, Imam, Li, Wang, Zhang, Zhang, Yu, H.Wang, Luo, Shi, Xu, Hojyo, Fukada, Min, F.Wang (2017). Gastroenterology: Manganese transporter Slc39a14 deficiency revealed its key role in maintaining manganese homeostasis in mice. 3 (17025). Japón: Cell Discovery. PMID 28751976. 

• Factores gastrointestinales que influyen en la absorción y la homeostasis del zinc
• La deficiencia del transportador de manganeso Slc39a14 reveló su papel clave en el mantenimiento de la homeostasis del manganeso en ratones
• Las múltiples caras del transportador de metal ZIP14 (SLC39A14)
• Los polimorfismos de un solo nucleótido y el transporte de Zn por ZIP11 configuran fenotipos funcionales de las células HeLa
• Proteínas transportadoras de zinc