TRIM24

Summary

El motivo tripartito 24 (TRIM24), también conocido como factor intermediario transcripcional 1α (TIF1α), es una proteína codificada en humanos por el gen trim24.[1][2][3]

Factor intermediario transcripcional 1α
TIF1α / TRIM24
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura
 Otros nombres
E3 ubiquitin-protein ligase Trim24,
RING-type E3 ubiquitin transferase TIF1-alpha
Símbolos TIF1A (HGNC: 11812) PTC6, RNF82, TF1A, TIF1, TIF1A, TIF1ALPHA, hTIF1
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 2.3.2.27
Locus Cr. 7 q34
Estructura/Función proteica
Tamaño 1051 (aminoácidos)
Peso molecular 116.657 (Da)
Dominio proteico
  • Dedos de zinc
    **RING
    **(B-box typo 1)
    **B-box typo 2
    **PHD-typo
  • Hélice super-enrollada:
  • Señal de localización nuclear
  • Bromo-dominio
Motivos Dedos de zinc
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
8805
UniProt
O15164 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

Estructura

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Primaria

La TIF-1Alfa humana es una cadena de 1015 aminoácidos.

Secundaria
Dominios
  • Dedos de zinc
RING: aminoácidos 52-77
Box1: aa 158-211
Box2: aa 218-259
PHD-type: aa 827-954
  • Hélice super-enrollada: aminoácidos 289-359
  • Señal de localización nuclear: aa 892-908
  • Bromo-dominio: aa 932-987[4]

TRIM24 pertenece a la familia de motivos tripartitos (TRIM). El motivo TRIM incluye tres dominios de dedos de zinc, uno RING, uno B-box tipo 1 y uno B-box tipo 2, y una región de hélice superenrollada. Se han descrito dos transcritos alternativos de este gen que codifican diferentes isoformas de la proteína.[1]

Gen

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El gen TRIM24 se ubica en el cromosoma 6 (humano) brazo largo q, banda 34, utilizando la notación internacional del locus, de manera resumida: 7q34

Función

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El factor intermediario transcripcional 1α (TRIM24) está clasificado dentro de las Transferasas de grupos acilo, como aminoaciltransferasa EC: 2.3.2.27.
TRIM24 está implicado en el control transcripcional por interacción con la región de activación de función 2 (AF2) de diversos receptores nucleares, incluyendo el receptor de estrógeno, el receptor de ácido retinoico y el receptor de calcitriol.
La proteína se localiza en cuerpos nucleares y se piensa que puede estar relacionado con factores de asociación a cromatina o a heterocromatina.

Interacciones

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La proteína TRIM24 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Cáncer

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El factor intermediario transcripcional 1α (TIF1A / TRIM24) se expresa en gran medida en los tejidos tumorales malignos y participa en el comportamiento biológico maligno, regulando parcialmente la proliferación tumoral, la metástasis, la apoptosis y el desarrollo de resistencia a los fármacos durante la terapia tumoral.[9]

Véase también

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Referencias

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  1. a b «Entrez Gene: TRIM24 tripartite motif-containing 24». 
  2. a b c d Thénot S.; Henriquet C.; Rochefort H.; Cavaillès V (1997). «Differential interaction of nuclear receptors with the putative human transcriptional coactivator hTIF1». J. Biol. Chem. (en inglés) 272 (18): 12062-8. ISSN 0021-9258. PMID 9115274. Archivado desde el original el 24 de enero de 2005. 
  3. Le Douarin B, Nielsen AL, You J, Chambon P, Losson R (1997). «TIF1 alpha: a chromatin-specific mediator for the ligand-dependent activation function AF-2 of nuclear receptors?». Biochem. Soc. Trans. 25 (2): 605-12. PMID 9191165. 
  4. «O15164 · TIF1A_HUMAN». UniProt. 
  5. Zennaro, M.C.; Souque A.; Viengchareun S.; Poisson E.; Lombès M. (2001). «A new human MR splice variant is a ligand-independent transactivator modulating corticosteroid action». Mol. Endocrinol. (en inglés) (United States) 15 (9): 1586-1598. ISSN 0888-8809. PMID 11518808. 
  6. Peng, Hongzhuang; Feldman Irina, Rauscher Frank J (2002). «Hetero-oligomerization among the TIF family of RBCC/TRIM domain-containing nuclear cofactors: a potential mechanism for regulating the switch between coactivation and corepression». J. Mol. Biol. (en inglés) 320 (3): 629-644 y. ISSN 0022-2836. PMID 12096914. doi:10.1016/S0022-2836(02)00477-1. 
  7. Thénot S.; Bonnet S.; Boulahtouf A, Margeat E, Royer C A, Borgna J L, Cavaillès V (1999). «Effect of ligand and DNA binding on the interaction between human transcription intermediary factor 1alpha and estrogen receptors». Mol. Endocrinol. (en inglés) 13 (12): 2137-2150. ISSN 0888-8809. PMID 10598587. 
  8. Lee, W-y; Noy Noa (2002). «Interactions of RXR with coactivators are differentially mediated by helix 11 of the receptor's ligand binding domain». Biochemistry (en inglés) 41 (8): 2500-8. ISSN 0006-2960. PMID 11851396. 
  9. Yuxin Zhang; Wenzhou Zhang; Lufeng Zheng; Qianqian Guo (2022). «The roles and targeting options of TRIM family proteins in tumor». Frontiers in Pharmacology (Front Pharmacol.) (REVISIÓN) 13: 999380. PMC 9561884. PMID 36249749. doi:10.3389/fphar.2022.999380. Consultado el 14 de enero de 2025. 

Enlaces externos

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  •   Datos: Q18033414