Summary
Las sulfito reductasas (EC 1.8.99.1) son importantes enzimas en el metabolismo del azufre.[2] Estas enzimas catalizan la reducción del sulfito a sulfuro de hidrógeno y agua.[2][3] Los electrones para la reacción son provistos ya sea por una molécula de NADPH, grupos flavina, o ferredoxinas.[4] La reacción química catalizada es la siguiente:
| sulfite reductase | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Lista de códigos PDB 1AOP, 8GEP
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 1.8.99.1 | |||||
| Número CAS | 37256-51-2 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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3 + dador de electrones H
2S + dador oxidado + 3H
2O
Por lo tanto los sustratos de esta enzima son sulfito y un dador de electrones; mientras que los productos son sulfuro de hidrógeno, el dador oxidado y agua.
Clasificación
editarEsta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre dadores de electrones con azufre utilizando otros aceptores.
Nomenclatura
editarEl nombre sistemático de esta clase de enzimas es sulfuro-de-hidrógeno:aceptor oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser, sulfito reductasa asimilatoria, sulfito reductasa de tipo asimilatorio, y sulfuro-de-hidrógeno:(aceptor) oxidorreductasa.
Estructura y función
editarEsta clase de enzimas pueden ser encontradas en organismos de los reinos archaea, bacteria, fungi, y plantae.[5] Se agrupan en sulfito reductasas asimilatorias o desasimilatorias dependiendo de su función, su propiedades espectroscópicas, y sus propiedades catalíticas.
Esta enzima participa en el metabolismo de la selenocisteína, y en la asimilación de azufre. Emplea un cofactor covalentemente unido a la proteína, un clúster hierro-azufre y un siroheme el cual entrega electrones al sustrato por medio de esta asociación.[6]
Referencias
editar- ↑ PDB 1AOP
- ↑ a b Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (2010). «Reaction cycle of the dissimilatory sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus». Biochemistry 49 (41): 8912-8921. PMID 20822098. doi:10.1021/bi100781f.
- ↑ Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (septiembre de 2007). «Sulfite Reduction in Mycobacteria». J. Bacteriol. 189 (18): 6714-22. PMC 2045171. PMID 17644602. doi:10.1128/JB.00487-07.
- ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (enero de 1973). «Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups». J. Biol. Chem. 248 (1): 251-64. PMID 4144254.
- ↑ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (julio de 2005). «Siroheme- and [Fe4-S4]-dependent NirA from Mycobacterium tuberculosis is a sulfite reductase with a covalent Cys-Tyr bond in the active site». J. Biol. Chem. 280 (29): 27319-28. PMID 15917234. doi:10.1074/jbc.M502560200.
- ↑ Crane BR, Getzoff ED (diciembre de 1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (6): 744-56. PMID 8994874. doi:10.1016/S0959-440X(96)80003-0.
Lecturas adicionales
editar- Asada K (agosto de 1967). «Purification and properties of a sulfite reductase from leaf tissue». J. Biol. Chem. 242 (16): 3646-54. PMID 6038492.
- Asada K, Tamura G, Bandurski RS (septiembre de 1969). «Methyl viologen-linked sulfite reductase from spinach leaves». J. Biol. Chem. 244 (18): 4904-15. PMID 5824566.
- Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (diciembre de 1967). «Isolation from Aspergillus nidulans, of a protein catalyzing the reduction of sulfite by reduced viologen dyes». J. Biochem. 62 (6): 756-66. PMID 5589532.
Datos: Q3652715
Multimedia: Sulfite reductase / Q3652715
