Summary
Quitinasas quitodextrinasa, 1,4-beta-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-beta-glucosaminidasa, beta-1,4-poli-N-acetil glucosamidinasa, poly[1,4-(N-acetyl-beta-D-glucosaminide)] glicanohydrolasa, (1->4)-2-acetamido-2-dioxy-beta-D-glucan glicanohidrolasa) son enzimas (EC 3.2.1.14) hidrolíticas que rompen enlaces glicosídicos en moléculas de quitina.[1]
| Quitinasa | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos | ||||
| Número EC | 3.2.1 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Hidrolasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Debido a que la quitina es parte constituyente de la pared celular de hongos y exoesqueletos de algunos animales (incluyendo moluscos y artrópodos, las quitinasas generalmente se encuentran en organismos que o bien necesiten remodelar su propia quitina o bien disolver y digerir la quitina de hongos o animales.[1]
Función
editarAl igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante que es relativamente resistente a ser degradado.[2] Generalmente no es digerido por los animales excepto por algunas especies de peces.[3] Está establecido que la digestión de quitina por animales requiere una simbiosis con bacterias y lentas fermentaciones, similar a la digestión de celulosa por parte de rumiantes. De todos modos, quitinasa ha sido encontrado en los estómagos de ciertos mamíferos incluyendo en los del ser humano.[4] Actividad de la quitinasa ha sido detectada también en sangre humana, y posiblemente se dé también en cartílagos.[5][6]
Referencias
editar- ↑ a b Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I (August 2001). «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin». The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201-211. PMID 12483620. doi:10.2323/jgam.47.201.
- ↑ Akaki C, Duke GE (2005). «Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology 283 (4–5): 387-393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
- ↑ Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (November 2004). «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351-8. PMID 15556391. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. Parámetro desconocido
|cite=ignorado (ayuda) - ↑ Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin». Annals of Nutrition & Metabolism 51 (3): 244-51. PMID 17587796. doi:10.1159/000104144.
- ↑ Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (February 1995). «Purification and characterization of human chitotriosidase, a novel member of the chitinase family of proteins». The Journal of Biological Chemistry 270 (5): 2198-202. PMID 7836450. doi:10.1074/jbc.270.5.2198.
- ↑ Escott GM, Adams DJ (December 1995). «Chitinase activity in human serum and leukocytes». Infection and Immunity 63 (12): 4770-3. PMC 173683. PMID 7591134.
Datos: Q424099
Multimedia: Chitinases / Q424099
