Summary
La ornitina ciclodeaminasa (EC 4.3.1.12) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
| Ornitina ciclodeaminasa | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 4.3.1.12 | |||||
| Número CAS | 9054-76-6 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Por lo tanto, esta enzima posee un único sustrato, la ornitina, y dos productos, prolina y amonio.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente al grupo de las liasas de amonio, las cuales rompen enlaces entre carbono y nitrógeno. El nombre sistemático de esta enzima es L-ornitina amonio-liasa (cicladora; formadora de L-prolina). Otros nombres de uso común son, por ejemplo ornitina ciclasa, ornitina ciclasa (desaminadora), y L-ornitina amonio-liasa (cicladora). La enzima participa en la biosíntesis de arginina y prolina. Utiliza como cofactor al NAD+
Estudios estructurales
editarHacia finales de 2007 se habían resuelto dos estructuras terciarias para esta clase de enzimas, las cuales poseen los códigos de acceso PDB 1U7H
y PDB 1X7D al Protein Data Bank.
Referencias
editar- Costilow RN, Laycock L (1971). «Ornithine cyclase (deaminating). Purification of a protein that converts ornithine to proline and definition of the optimal assay conditions». J. Biol. Chem. 246 (21): 6655-60. PMID 4399881.
- Muth WL, Costilow RN (1974). «Ornithine cyclase (deaminating). II. Properties of the homogeneous enzyme». J. Biol. Chem. 249 (23): 7457-62. PMID 4373469.
- Espineda CE, Linford AS, Devine D, Brusslan JA (1999). «The AtCAO gene, encoding chlorophyll a oxygenase, is required for chlorophyll b synthesis in Arabidopsis thaliana». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96 (18): 10507-11. PMC 17919. PMID 10468639. doi:10.1073/pnas.96.18.10507.
- Goodman JL, Wang S, Alam S, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Ornithine cyclodeaminase: structure, mechanism of action, and implications for the mu-crystallin family». Biochemistry 43 (44): 13883-91. PMID 15518536. doi:10.1021/bi048207i.
- Alam S, Wang SC, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Crystallization and X-ray diffraction analysis of ornithine cyclodeaminase from Pseudomonas putida». Acta Crystallogr. D 60 (Pt 5): 941-4. PMID 15103146. doi:10.1107/S0907444904005256.
Datos: Q3313442
