Summary
La nitrato reductasa (quinona) (EC 1.7.5.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
| Nitrato reductasa (quinona) | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos | ||||
| Número EC | 1.7.5.1 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PMC (Búsqueda) |
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3 + quinol NO−
2 + quinona + H
2O
Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son nitrato, y un quinol; mientras que sus tres productos son nitrito, quinona, y agua.
Clasificación
editarEsta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan utilizando compuestos nitrogenados como dadores de electrones y con una quinona o compuesto similar como aceptor.
Nomenclatura
editarEl nombre sistemático de esta clase de enzimas es nitrito:quinona oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser nitrato reductasa A, nitrato reductasa Z, quinol/nitrato oxidorreductasa, quinol-nitrato oxidorreductasa, quinol:nitrato oxidorreductase, NarA, NarZ, NarGHI.
Estructura y función
editarSe trata de una enzima unida a membrana que permite la respiración anaeróbica basada en el nitrato bajo condiciones anaeróbicas y en presencia de nitrato. Contiene la forma bicíclica del cofactor molibdo-bis(molibdopterina guanina dinucleótido), agrupaciones hierro-azufre y un heme b. La bacteria Escherichia coli expresa dos formas de esta enzima NarA y NarZ, ambas se encuentran formadas por tres subunidades.
Referencias
editar- Enoch, H.G. and Lester, R.L. (1974). «The role of a novel cytochrome b-containing nitrate reductase and quinone in the in vitro reconstruction of formate-nitrate reductase activity of E. coli». Biochem. Biophys. Res. Commun. 61 (4): 1234-1241. PMID 4616697. doi:10.1016/s0006-291x(74)80416-x.
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- Lanciano, P., Magalon, A., Bertrand, P., Guigliarelli, B. and Grimaldi, S. (2007). «High-stability semiquinone intermediate in nitrate reductase A (NarGHI) from Escherichia coli is located in a quinol oxidation site close to heme bD». Biochemistry 46 (18): 5323-5329. PMID 17439244. doi:10.1021/bi700074y.
- Bertero, M.G., Rothery, R.A., Boroumand, N., Palak, M., Blasco, F., Ginet, N., Weiner, J.H. and Strynadka, N.C. (2005). «Structural and biochemical characterization of a quinol binding site of Escherichia coli nitrate reductase A». J. Biol. Chem. 280 (15): 14836-14843. PMID 15615728. doi:10.1074/jbc.M410457200.
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- Guigliarelli, B., Asso, M., More, C., Augier, V., Blasco, F., Pommier, J., Giordano, G. and Bertrand, P. (1992). «EPR and redox characterization of iron-sulfur centers in nitrate reductases A and Z from Escherichia coli. Evidence for a high-potential and a low-potential class and their relevance in the electron-transfer mechanism». Eur. J. Biochem. 207 (1): 61-68. PMID 1321049. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17020.x.
Datos: Q3574908
