La enzima mieloperoxidasa (MPO) (EC 1.11.2.2) está presente en los lisosomas de los neutrófilos, monocitos y macrófagos.^[1]​ Es responsable de la actividad antimicrobiana contra un amplio espectro de organismos. En los neutrófilos estimulados, la mieloperoxidasa cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otros intermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad antimicrobiana.

mieloperoxidasa
mieloperoxidasa del Canis lupus
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	MPO (HGNC: 7218)
Identificadores externos	OMIM: 606989 EBI: MPO GeneCards: Gen MPO UniProt: MPO  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.11.2.2
Locus	Cr. 17 q21.3-q23
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	745 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	4353
UniProt	P05164 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000250 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

Cl^- + H₂O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ HOCl + H₂O

Una vez producido el hipoclorito, este forma una serie de productos microbicidas como el cloro, cloraminas, radical hidroxilo y singlete del oxígeno. Difiere de la cloruro peroxidasa por su preferencia en condiciones fisiológicas en la formación de hipoclorito en vez de clorar sustratos orgánicos. En la ausencia de haluros, oxida los fenoles y tiene una actividad peroxigenasa moderada sobre el estireno.

Se presenta como un homodímero. Las subunidades están unidas por un enlace disulfuro. Cada monómero consiste en una cadena ligera y en una cadena pesada. Como cofactores necesita un ion de calcio por mónomero y un grupo hemo B unido covalentemente por monómero.

La deficiencia de mieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosómico recesivo que produce candidiasis diseminada.