Summary
Isocitrato deshidrogenasa cinasa número EC 2.7.11.5 cataliza la reacción de fosforilación de la enzima isocitrato deshidrogenasa dependiente del NADP+ (IDH) utilizando para ello ATP:
| Isocitrato deshidrogenasa cinasa | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 2.7.11.5 | |||||
| Número CAS | 83682-93-3 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son ATP y la enzima isocitrato deshidrogenasa (NADP+), mientras que sus dos productos son adenosina difosfato y la isocitrato deshidrogenasa (NADP+) fosfato.
Clasificación
editarEsta enzima pertenece a la familia de las transferasas, específicamente a aquellas transferasas que transfieren un grupo fosfato a la cadena lateral de los residuos serina o treonina en una proteína (serina/treonina proteína cinasa)
Nomenclatura
editarEl nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:[isocitrato dedhidrogenasa (NADP+)] fosfotransferasa. Otros nombres de uso común por los cuales se la conoce son [isocitrato deshidrogenasa (NADP+)] cinasa, ICDH cinasa/fosfatasa, IDH cinasa, IDH cinasa/fosfatasa, IDH-K/P, IDHK/P, isocitrato deshidrogenasa cinasa (fosforilante), isocitrato deshidrogenasa cinasa/fosfatasa; y STK3.
Papel biológico
editarSu localización celular es el citoplasma. Es una enzima bacteriana y bifuncional ya que puede fosforilar (desactivar) o desfosforilar (activar) la IDH en un residuo serina específico. Este es un mecanismo regulador que le permite a las bacterias derivar el ciclo de Krebs a través de la ruta del glioxilato en respuesta al tipo de fuente de carbono.
Cuando las bacterias crecen en glucosa, la IDH está completamente activa y desfosforilada, pero cuando crecen en acetato o etanol, la actividad de la IDH se reduce drásticamente por su fosforilación.
Referencias
editar- Wang JY, Koshland DE Jr (1982). «The reversible phosphorylation of isocitrate dehydrogenase of Salmonella typhimurium». Arch. Biochem. Biophys. 218 (1): 59-67. PMID 6756316. doi:10.1016/0003-9861(82)90321-6.
- Miller SP, Karschnia EJ, Ikeda TP, LaPorte DC (1996). «Isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase. Kinetic characteristics of the wild-type and two mutant proteins». J. Biol. Chem. 271 (32): 19124-8. PMID 8702587. doi:10.1074/jbc.271.32.19124.
- Singh SK, Matsuno K, LaPorte DC, Banaszak LJ (2001). «Crystal structure of Bacillus subtilis isocitrate dehydrogenase at 1.55 A. Insights into the nature of substrate specificity exhibited by Escherichia coli isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase». J. Biol. Chem. 276 (28): 26154-63. PMID 11290745. doi:10.1074/jbc.M101191200.
- Jault JM; Cortay, JC; Blanchet, C; Laporte, DC; Di Pietro, A; Cozzone, AJ; Jault, JM (2001). «The "catalytic" triad of isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase from E. coli and its relationship with that found in eukaryotic protein kinases». Biochemistry. 40 (10): 3047-55. PMID 11258918. doi:10.1021/bi001713x.
Enlaces externos
editar- NiceZyme (en inglés)
Datos: Q4544961
