La enzima Homoserina deshidrogenasa cataliza la reacción de oxidación de la L-homoserina a L-aspartato-4-semialdehído utilizando NAD+ o NADP+ como aceptor de electrones.
Homoserina deshidrogenasa | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Identificadores | ||||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 1.1.1.3 | |||||
Número CAS | 9028-13-1 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Esta reacción es la tercera etapa de la ruta que transforma el aspartato en homoserina. Esta última participa en la biosíntesis de la treonina, isoleucina y metionina.
La enzima del Saccharomyces cervisiae actúa más rápidamente con NAD+, en cambio la de la Neuroespora con NADP+.
La homoserina deshidrogenasa (HDh) se encuentra como una proteína de cadena única, o como una enzima bifuncional consistente en un dominio N-terminal aspartoquinasa y un dominio C-terminal deshidrogenasa; como por ejemplo en la Escherichia coli. El dominio N-terminal cataliza la reacción normalmente catalizada por la aspartato kinasa.