En enzimología, una heparin liasa o heparinasa (EC 4.2.2.7) es una enzima que cataliza la reacción química de disociación eliminativa de polisacáridos que contienen residuos de D-glucuronato o L-iduronato unidos con 1,4 y residuos de 2-sulfoamino-2-desoxi-6-sulfo-D-glucosa unidos por 1,4-alfa para dar oligosacáridos con terminal 4-desoxi-alfa-D- Gluc-4-enuronosilo en sus extremos no reductores
heparinasa | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Estructuras disponibles | ||||||
PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
| |||||
Identificadores | ||||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 4.2.2.7 | |||||
Número CAS | 9025-39-2 | |||||
| ||||||
Ortólogos | ||||||
Especies |
| |||||
PubMed (Búsqueda) |
| |||||
PMC (Búsqueda) |
| |||||
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente aquellas liasas de carbono-oxígeno que actúan sobre los polisacáridos. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es la heparina liasa. Otros nombres de uso común incluyen la heparina eliminada y la heparinasa.
Existen tres principales productores de heparinasa: Aglyco, Iduron e Ibexpharma.
Hovingh P, Linker A (1970). «The enzymatic degradation of heparin and heparitin sulfate. 3 Purification of a heparitinase and a heparinase from flavobacteria». J. Biol. Chem. 245 (22): 6170-5. PMID 5484472.