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Fosfodiesterasa 1 
Summary
La fosfodiesterasa 1 (PDE1) (EC 3.1.4.17) es una enzima que cataliza la reacción de hidrólisis del fosfato cíclico del adenosín monofosfato cíclico (cAMP) y del guanosín monofosfato cíclico (cGMP), que son reguladores importantes de procesos fisiológicos.
| Fosfodiesterasa 1A | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | PDE1A (HGNC: 8774) Cam-PDE 1A | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 3.1.4.17 | |||||
| Locus | Cr. 2 q32.1 | |||||
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| Estructura/Función proteica | ||||||
| Tamaño | 535 (aminoácidos) | |||||
| Peso molecular | ~ 61000 (Da) | |||||
| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Fosfodiesterasa 1B | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | PDE1B (HGNC: 8775) Cam-PDE 1B | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 3.1.4.17 | |||||
| Locus | Cr. 12 q13 | |||||
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| Estructura/Función proteica | ||||||
| Tamaño | 536 (aminoácidos) | |||||
| Peso molecular | ~ 63000 (Da) | |||||
| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| Fosfodiesterasa 1C | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | PDE1C (HGNC: 8776) Cam-PDE 1C | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 3.1.4.17 | |||||
| Locus | Cr. 7 p15.1-p14.3 | |||||
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| Estructura/Función proteica | ||||||
| Tamaño | 709 (aminoácidos) | |||||
| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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- cAMP + H2O AMP
- cGMP + H2O GMP
Esta enzima es uno de los 11 tipos de fosfodiesterasas cíclicas conocidos (PDE1-PDE11). En el ser humano se conocen tres isozimas de esta proteína según la siguiente tabla.
| Fosfodiesterasa 1A | Fosfodiesterasa 1B | Fosfodiesterasa 1C | |
|---|---|---|---|
| Símbolo | PDE1A | PDE1B | PDE1C |
| Afinidad diferencial | Más afinidad por el cGMP que por el cAMP. | Preferencia por el cGMP. | Alta afinidad por cGMP y cAMP. |
| Cofactor | Se une a 2 cationes metálicos divalentes por subunidad. El sitio 1 se une preferentemente a iones zinc. El sitio 2 tiene preferencia por iones magnesio y/o manganeso. | ||
| Regulación de la enzima | La fosfodiesterasa 1 es activada por la unión de calmodulina en presencia de Ca2+. | ||
| Estructura | Homodímero | ||
| Presencia en tejidos | Varios tejidos incluyendo cerebro, riñón, testículos y corazón. | Se expresa en varios tejidos, incluyendo cerebro y corazón. | |
| Localización celular | Citoplasma | ||
| Isoformas (*) | Total 9. PDE1A3, PDE1A4, PDE1A10, PDE1A5, PDE1A9, PDE1A1, PDE1A8, PDE1A11, PDE1A12. | Total 2. PDE1B1, PDE1B2. | Total 2. HCam-3A, HCam-3B. |
(*) Las isoformas se listan según el orden de número de isoforma de la base de datos UniProtKB. La primera isoforma listada es la secuencia canónica.
Enlaces externos
editar- Ficha de la base de datos UniProtKB de la fosfodiesterasa 1A (PDE1A).
- Ficha de la base de datos UniProtKB de la fosfodiesterasa 1B (PDE1B).
- Ficha de la base de datos UniProtKB de la fosfodiesterasa 1C (PDE1C).
Datos: Q5864323
