La enzima Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (DLST) o dihidrolipoamida succiniltransferasa, EC 2.3.1.61, cataliza la transferencia del grupo succinilo desde el grupo lipoilo de la enzima a la coenzima A.
Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa | ||||||
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![]() Estructura tridimensional del sitio activo del trímero de la enzima dihidrolipoamida succinil transferasa. | ||||||
Estructuras disponibles | ||||||
PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1C4T
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Identificadores | ||||||
Símbolo | DLST (HGNC: 2911) | |||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 2.3.1.61 | |||||
Locus | Cr. 14 q23.1 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de 24 moléculas con simetría octaédrica de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se unen a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).