Las diacilglicerol cinasas tipo 5 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[2]
Diacilglicerol cinasa theta[1] | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Identificadores | ||||||
Símbolo | DGKQ (HGNC: 2856) | |||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 2.7.1.107 | |||||
Locus | Cr. 4 p16.3 | |||||
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Estructura/Función proteica | ||||||
Tamaño | 942 (aminoácidos) | |||||
Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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El gen de las diacilglicerol cinasas tipo 5 presentes en el ser humano es el HGNC DGKQ . Este tipo de diacilglicerol cinasas se caracteriza por la presencia de un tercer dominio rico en cisteína, un dominio homólogo a la pleckstrina y una región rica en prolina.[3]
La diacilglicerol cinasa theta (DGKQ) fosforila diacilglicerol para generar ácido fosfatídico. Puede que regule la actividad de la proteína cinasa C controlando el equilibrio entre los lípidos señalizadores diacilglicerol y ácido fosfatídico. Es activada en el núcleo en respuesta a la alfa-trombina y al factor de crecimiento nervioso. Puede que participe en la activación inducida por cAMP de la NR5A1 y la consecuente transcripción esteroidogénica proporcionando ácido fosfatídico como ligando de la NR5A1. Actúa de forma sinérgica con la NR5A1 en la actividad transcripcional de la CYP17.[4]
La DGKQ es inactivada por la unión a RHOA. No es inhibida por la fosfatidilserina.[4]
Interacciona con RHOA produciendo la inhibición de la DGKQ. Interacciona con la proteína cinasa C tipo epsilon (PRKCE) y tipo eta (PRKCH). Interacciona con PLCB1. Interacciona con NR5A1; esta interacción requiere dos motivos L-X-X-L-L en la DGKQ.[4]
Se translocaliza al núcleo en respuesta a la estimulación por trombina. Se translocaliza a la membrana plasmática en respuesta a la estimulación del receptor de la hormona esteroide. La translocalización a la membrana plasmática es dependiente a la estimulación del receptor acoplado a la proteína G y la consecuente activación de PRKCE y PRKCH.[4]