Summary
El complejo proteasoma endopeptidasa (EC 3.4.25.1, ingensina, macropaína, complejo endopeptidasa multicatalítico, prosoma, complejo multicatalítico proteinasa, MCP, proteasoma, proteasa multicatalítica de gran tamaño, orgnanela proteasoma, proteasa alcalina, proteasa 20S, proteinasa tricorne, proteasa tricorne) es un complejo catalítico que cataliza la degradación de un amplio grupo de enlaces peptídicos con una muy amplia especificidad.[1][2][3][4]
| Complejo proteasoma endopeptidasa | ||||
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 Una vista en corte del núcleo proteasoma 20s ilustrando las localizacioones de los sitios activos. Las subunidades α se encuentran representadas como esferas verdes, y las subunidades β como esqueletos proteicos coloreados cada cadena peptídica por separado. Las pequeñas esferas rosadas representan la localización de los residuos treonina reactivos de los sitios catalíticos de cada subunidad. Las estructuras químicas en azul pálido representan al inhibidor bortezomib unido a los sitios activos. | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB |
Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos | ||||
| Número EC | 3.4.25.1 | |||
| Número CAS | 140879-24-9 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Se trata de una proteína multimérica con un coeficiente de sedimentación de 20-S, compuesta por 28 subunidades en un arreglo de cuatro anillos apilados para formar un barril, cada uno de estos anillos compuesto por siete subunidades. Los anillos externos se encuentran formados por subunidades α, pero las subunidades β que forman los anillos internos son las responsables de la actividad peptidasa. En los organismos eucariotas hay más de siete tipos diferentes de subunidades β, tres de las cuales pueden poseer los residuos N-terminales de treonina que actúan como nucleófilos en el mecanismo catalítico, y que muestran diferentes especificidades.[1][2][3][4]
La molécula tiene forma de barril, y los sitios activos se encuentran en las superficies interiores. Las aperturas terminales restringen el acceso de los sustratos a los sitios activos. Este complejo enzimático se inhibe por compuestos de mercurio y por algunos inhibidores de las serina endopeptidasas. Pertenece a la familia T1 de peptidasas (peptidasas que hacen uso de una treonina en su sitio reactivo), es por lo tanto una treonina endopeptidasa. Antiguamente se agrupaba en EC 3.4.22.21, EC 3.4.24.5 y EC 3.4.99.46.
Véase también
editarReferencias
editar- ↑ a b Seemüller, E., Lupas, A., Stock, D., Löwe, J., Huber, R. and Baumeister, W. (1995). «Proteasome from Thermoplasma acidophilum: a threonine protease». Science 268 (5210): 579-582. PMID 7725107. doi:10.1126/science.7725107.
- ↑ a b Coux, O., Tanaka, K. and Goldberg, A.L. (1996). «Structure and functions of the 20S and 26S proteasomes». Annu. Rev. Biochem. 65: 801-847. PMID 8811196. doi:10.1146/annurev.bi.65.070196.004101.
- ↑ a b Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H.D. and Huber, R. (1997). «Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4Å resolution». Nature 386 (6624): 463-471. PMID 9087403. doi:10.1038/386463a0.
- ↑ a b Dick, T.P., Nussbaum, A.K., Deeg, M., Heinemeyer, W., Groll, M., Schirle, M., Keilholz, W., Stevanovic, S., Wolf, D.H., Huber, R., Rammensee, H.G. and Schild, H. (1998). «Contribution of proteasomal β-subunits to the cleavage of peptide substrates analyzed with yeast mutants». J. Biol. Chem. 273 (40): 25637-25646. PMID 9748229. doi:10.1074/jbc.273.40.25637.
Enlaces externos
editar- MeSH: Proteasome+endopeptidase+complex (en inglés)
Datos: Q13107625
Multimedia: Proteasome endopeptidase complex / Q13107625
