Summary
La ciclina T (CCNT) es una proteína codificada en los humanos por el gen CCNT.[1] La ciclina T pertenece a la familia de las ciclinas, cuyos miembros se caracterizan por incrementar drásticamente sus niveles en las células de forma periódica cada vez que se inicia el ciclo celular.
| Ciclina T1 | ||
|---|---|---|
| Identificadores | ||
| Símbolos | CCNT1 (HGNC: 1599) ; CCNT; CYCT1; HIVE1 | |
| Identificadores externos | ||
| Locus | Cr. 12 q13.11 | |
| Ciclina T2 | ||
|---|---|---|
| Identificadores | ||
| Símbolos | CCNT2 (HGNC: 1600) ; CYCT2 | |
| Identificadores externos | ||
| Locus | Cr. 4 q21.22 | |
Características
editarHay tres formas de la ciclina T: T1, T2a y T2b. Todas las ciclinas T contiene una «caja de homología» a nivel del extremo N-terminal, una región conservada para los miembros de la ciclina T que sirve como punto de unión con la Cdk9. Además de este dominio N-terminal, las ciclinas T tienen un presunto dominio tipo espiral/bobina (coiled-coil), otro dominio rico en histidina y finalmente una secuencia PEST a nivel del extremo C-terminal. El complejo ciclin T/CDK9 es capaz de activar la expresión génica de manera catalítica dependiente, por medio de la fosforilación del dominio C-terminal de la ARN polimerasa II.[2] La ciclina T1 presenta interacciones con la proteína Tat del virus VIH-1 (lo que sugiere una posible implicación de esta proteína en la enfermedad del sida)[3] y el elemento de respuesta de activación «TAR».[4] Por su parte, los complejos de Cdk9/ciclina T2 están involucrados en la regulación de la diferenciación terminal de células musculares.[5]
Función
editarLa ciclina T es importante regulador de transiciones del ciclo celular a través de su capacidad para unirse y activar proteín-quinasas fosforilando el dominio C-terminal de la principal subunidad de la ARN polimerasa II. El complejo Cdk9/ciclina T es uno de los componentes esenciales de la maquinaria proteica para la regulación de la transcripción de genes.[6][7] Cdk9 unido a la ciclina T y la ciclina K forma el complejo P-TEFb que es un factor de transcripción implicado en la elongación de la secuencia traducido por el ARN polimerasa II.[8][9]
Referencias
editar- ↑ Edwards MC, Wong C, Elledge SJ (julio de 1998). «Human cyclin K, a novel RNA polymerase II-associated cyclin possessing both carboxy-terminal domain kinase and Cdk-activating kinase activity». Molecular and Cellular Biology (en inglés) 18 (7): 4291-300. PMC 109013. PMID 9632813.
- ↑ Christine H. Herrmann, Michael A. Mancini (febrero de 2003). «The Cdk9 and cyclin T subunits of TAK/P-TEFb localize to splicing factor-rich nuclear speckle regions». J. Cell Sci (en inglés) 114 (8): 1491-1503.
- ↑ «Entrez Gene: CDK9 cyclin-dependent kinase 9 (CDC2-related kinase)».
- ↑ Baumli S, Hole AJ, Noble ME, Endicott JA. (mayo de 2012). «The CDK9 C-helix exhibits conformational plasticity that may explain the selectivity of CAN508». ACS Chem Biol (en inglés) 7 (5): 811-6. doi:10.1021/cb2004516.
- ↑ De Luca A, De Falco M, Baldi A, Paggi MG. (febrero de 2003). «Cyclin T: three forms for different roles in physiological and pathological functions». J Cell Physiol (en inglés) 194 (2): 101-7. PMC 109013. PMID 9632813.
- ↑ Zulma Aragón Mamani, Celia Xiomara Bonkanka Tabares, Juan Antonio Gallardo Naranjo, Daniel García Velázquez y Mª Cristina Medina Campos (2006). Luces y Sombras en el Uso de Quinasas Dependientes de Ciclinas como Dianas Terapéuticas en Cáncer. Biocáncer; Departamento de Medicina Física y Farmacología de la Facultad de Farmacia, Universidad de La Laguna. pp. sección 4.1 Regulación Positiva Del Ciclo Celular:.
- ↑ María Lucinda Aguirre Cruz, Julio Sotelo (2008). Tumores cerebrales, Volumen 1. Ed. Médica Panamericana. p. 71. ISBN 9687988843.
- ↑ Santamariña, Marta (2008). Efectos de la eliminación de p16 en células tumorales Rb negativas. Univ Santiago de Compostela. p. 10.
- ↑ Jasper H.N Yik, Ruichuan Chen, Rieko Nishimura, Jennifer L Jennings, Andrew J Link, Qiang Zhou (octubre de 2003). «Inhibition of P-TEFb (CDK9/Cyclin T) Kinase and RNA Polymerase II Transcription by the Coordinated Actions of HEXIM1 and 7SK snRNA». J Cell Physiol (en inglés) 12 (4): 971-982.
Datos: Q21882041
