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ATP1A1

Summary

ATP1A1 o enzima ATPasa subunidad alfa-1 de transporte de potasio y sodio es una enzima ATPasa que regula estableciendo o manteniendo el paso de los iones de potasio y sodio a través de la membrana celular.[1]​

ATP1A1
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
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externos
 Bases de datos de enzimas
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BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 3.6.3
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína ATPasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
[editar datos en Wikidata]
Estructura de una proteína ATP1A1

Esta enzima pertenece al grupo de enzimas ATPasa que regulan el flujo de potasio y sodio, del subgrupo A

Sinonimia

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Esta enzima tiene diferentes nombres:

  1. Subunidad alfa-1 ATPasa para el transporte de sodio/potasio (sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1).
  2. Na+/K+ ATPasa 1
  3. Bomba de sodio 1
  4. Proteína Sodio/Potasio-ATPasa subunidad catalítica alfa-1
  5. Polipéptido para el transporte de Na+/K+

Funciones

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Cataliza la hidrólisis de ATP unido al intercambio de iones de sodio y potasio a través de la membrana plasmática, creando así un gradiente electroquímico de Ca2+ e iones K+, proporcionando la energía para el transporte activo de diversos nutrientes.

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ «ATP1A1». 

Otras lecturas

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  • Lingrel JB, Orlowski J, Shull MM, Price EM (1990). «Molecular genetics of Na,K-ATPase». Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology 38: 37-89. ISBN 9780125400381. PMID 2158121. doi:10.1016/S0079-6603(08)60708-4. 
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  • Wang J, Schwinger RH, Frank K, Müller-Ehmsen J, Martin-Vasallo P, Pressley TA, Xiang A, Erdmann E, McDonough AA (October 1996). «Regional expression of sodium pump subunits isoforms and Na+-Ca++ exchanger in the human heart». The Journal of Clinical Investigation 98 (7): 1650-8. PMC 507599. PMID 8833915. doi:10.1172/JCI118960. 
  •   Datos: Q17832920

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