Pese a que esta enzima funcionalmente es una liasa, comparte ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas transaminasas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, esta enzima puede ser agrupada en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con:

• Aspartato aminotransferasa.
• Tirosina transaminasa.
• Aminoácido aromático transaminasa.
• Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans, que participa en la biosíntesis de la cobalamina.
• Proteína YJL060c de las levaduras.

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa (1-aminociclopropano-1-carboxilato-formadora), otros nombres de uso común incluyen: 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa; 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintetasa; 1-aminociclopropano-ácido-1-carboxílico sintasa; 1-aminociclopropanocarboxilato sintasa; ACC sintasa; aminociclopropanocarboxilato sintass; ácido aminociclopropanocarboxílico sintasa; y S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa.

Esta enzima se encuentra en las plantas y cataliza la primera reacción de la biosíntesis del etileno, mientras que la segunda reacción,

1-aminociclopropano-1-carboxilato + ascorbato + O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  etileno + cianuro + deshidroascorbato + CO₂ + 2 H₂O

es catalizada por la aminociclopropanocarboxilato oxidasa.

• NiceZyme (en inglés).
• Ejemplo de estructura del Protein Data Bank (PCB) (en inglés).