Se han identificado a tres miembros de esta familia, los cuales corresponden a los antígenos de diferenciación leucocitaria (Cluster of Differentiation 62 en inglés) CD62L (selectina-L), CD62P (selectina-P) y CD62E (selectina-E); estas tres moléculas reconocen y se unen, a través de su dominio tipo lectina, a diversos oligosacáridos, los cuales están usualmente conjugados con proteínas transmembranales.

Los carbohidratos que parecen interaccionar más fuertemente con las selectinas corresponden a las formas sializadas y fucosiladas del tetrasacárido Lewis x (sLex) y su isómero, Lewis a (sLea). Según se describe posteriormente, las moléculas que interaccionan con las selectinas poseen, en mayor o menor grado, este tipo de carbohidratos.

• La L-selectina (CD62L) se expresa constitutivamente en la membrana de granulocitos, monocitos y la mayoría de los linfocitos de sangre venosa periférica; al activarse estas células, la mayor parte de la selectina L es eliminada de la membrana mediante un mecanismo enzimático, el cual genera una forma soluble de la molécula, que es liberada al medio extracelular.

• La (CD62P) se expresa constitutivamente pero es almacenada en gránulos intracitoplásmicos de plaquetas y células endoteliales; al activarse estas células la selectina P es translocada a la membrana plasmática, permitiendo la interacción con sus ligandos. Participa en el proceso de adhesión de afinidad baja de los linfocitos circulantes por el torrente sanguíneo, este proceso se conoce como rodamiento.

• La (CD62E) se expresa de novo en células endoteliales, como consecuencia de la inducción de la expresión del gen correspondiente durante la activación celular; esta inducción es generalmente consecuencia del efecto de lipopolisacáridos bacterianos o de citosinas tales como interleucina 1 o factor de necrosis tumoral alfa.

Cada vez es más evidente desde 2003, que la selectina puede desempeñar un papel en la inflamación y la progresión del cáncer.^[1]​ Las células tumorales explotan los mecanismos dependientes de selectina que median las interacciones de anclaje y rodamiento celular a través del reconocimiento de ligandos de carbohidratos en las células tumorales para mejorar la metástasis en órganos distantes,^[2]​^[3]​ mostrando "mimetismo leucocitario".^[4]​

Varios estudios han demostrado una mayor expresión de ligandos de carbohidratos en tumores metastásicos,^[5]​ una mayor expresión de E-selectina en la superficie de los vasos endoteliales en el sitio de la metástasis tumoral,^[6]​ y la capacidad de las células tumorales metastásicas de rodar y adherirse a las células endoteliales, lo que indica el papel de las selectinas en la metástasis.^[7]​ Además de la E-selectina, se ha sugerido el papel de la P-selectina (expresada en las plaquetas) y la L-selectina (en los leucocitos) en la diseminación del cáncer por la forma en que interactúan con las células cancerosas circulantes en una etapa temprana de la metástasis.^[8]​^[9]​

1. ↑ Ley K (June 2003). «The role of selectins in inflammation and disease». Trends in Molecular Medicine 9 (6): 263-8. PMID 12829015. doi:10.1016/S1471-4914(03)00071-6. 
2. ↑ Barthel SR, Gavino JD, Descheny L, Dimitroff CJ (November 2007). «Targeting selectins and selectin ligands in inflammation and cancer». Expert Opinion on Therapeutic Targets 11 (11): 1473-91. PMC 2559865. PMID 18028011. doi:10.1517/14728222.11.11.1473. 
3. ↑ St Hill CA (June 2011). «Interactions between endothelial selectins and cancer cells regulate metastasis». Frontiers in Bioscience 16 (9): 3233-51. PMID 21622232. doi:10.2741/3909. 
4. ↑ «Tumor-Microenvironment Interactions». Tumor-microenvironment interactions: the selectin-selectin ligand axis in tumor-endothelium cross talk. Cancer Treatment and Research 130. 2006. pp. 125-40. ISBN 978-0-387-26282-6. PMID 16610706. doi:10.1007/0-387-26283-0_6. 
5. ↑ Nakamori S, Kameyama M, Imaoka S, Furukawa H, Ishikawa O, Sasaki Y, Izumi Y, Irimura T (April 1997). «Involvement of carbohydrate antigen sialyl Lewis(x) in colorectal cancer metastasis». Diseases of the Colon and Rectum 40 (4): 420-31. PMID 9106690. doi:10.1007/BF02258386. 
6. ↑ Matsuura N, Narita T, Mitsuoka C, Kimura N, Kannagi R, Imai T, Funahashi H, Takagi H (1997). «Increased concentration of soluble E-selectin in the sera of breast cancer patients». Anticancer Research 17 (2B): 1367-72. PMID 9137500. 
7. ↑ Gout S, Morin C, Houle F, Huot J (September 2006). «Death receptor-3, a new E-Selectin counter-receptor that confers migration and survival advantages to colon carcinoma cells by triggering p38 and ERK MAPK activation». Cancer Research 66 (18): 9117-24. PMID 16982754. doi:10.1158/0008-5472.CAN-05-4605. 
8. ↑ Borsig L, Wong R, Hynes RO, Varki NM, Varki A (February 2002). «Synergistic effects of L- and P-selectin in facilitating tumor metastasis can involve non-mucin ligands and implicate leukocytes as enhancers of metastasis». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 (4): 2193-8. Bibcode:2002PNAS...99.2193B. PMC 122341. PMID 11854515. doi:10.1073/pnas.261704098. 
9. ↑ Peeters CF, Ruers TJ, Westphal JR, de Waal RM (February 2005). «Progressive loss of endothelial P-selectin expression with increasing malignancy in colorectal cancer». Laboratory Investigation; A Journal of Technical Methods and Pathology 85 (2): 248-56. PMID 15640834. doi:10.1038/labinvest.3700217.