Summary
La proteína 7 de unión al retinoblastoma (RBBP7) es una proteína codificada en humanos por el gen RBBP7.[1]
| Proteína 7 de unión al retinoblastoma | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolos | RBBP7 (HGNC: 9890) MGC138867; MGC138868; RbAp46 | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Locus | Cr. X p22.2 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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Esta proteína es una proteína nuclear expresada ubicuamente, perteneciente a una subfamilia altamente conservada que posee repeticiones WD. RBBP7 es una de las muchas proteínas que se unen directamente a la proteína del retinoblastoma, y regulan la proliferación celular. Además, esta proteína se puede encontrar en muchos complejos de histona deacetilasas, incluyendo el complejo correpresor mSin3. También está presente en complejos proteicos implicados en el ensamblaje de la cromatina. Esta proteína puede interaccionar con el gen supresor de tumores BRCA1, por lo que podría tener un papel en la regulación de la proliferación y diferenciación celular.[2]
Interacciones
editarLa proteína RBBP7 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
editar- ↑ a b Qian, Y W; Lee E Y (Oct. de 1995). «Dual retinoblastoma-binding proteins with properties related to a negative regulator of ras in yeast». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 270 (43): 25507-13. ISSN 0021-9258. PMID 7503932.
- ↑ «Entrez Gene: RBBP7 retinoblastoma binding protein 7».
- ↑ a b Yao, Ya-Li; Yang Wen-Ming (Oct. de 2003). «The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (43): 42560-8. ISSN 0021-9258. PMID 12920132. doi:10.1074/jbc.M302955200.
- ↑ Ng, H H; Zhang Y, Hendrich B, Johnson C A, Turner B M, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D, Bird A (Sep. de 1999). «MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex». Nat. Genet. (EE. UU.) 23 (1): 58-61. ISSN 1061-4036. PMID 10471484. doi:10.1038/12659.
- ↑ a b c Zhang, Y; Ng H H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (Aug. de 1999). «Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation». Genes Dev. (EE. UU.) 13 (15): 1924-35. ISSN 0890-9369. PMID 10444591.
- ↑ Zhang, Y; Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (mayo. de 1997). «Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex». Cell (EE. UU.) 89 (3): 357-64. ISSN 0092-8674. PMID 9150135.
- ↑ a b Zhang, Y; Sun Z W, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hampsey M, Reinberg D (Jun. de 1998). «SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex». Mol. Cell (EE. UU.) 1 (7): 1021-31. ISSN 1097-2765. PMID 9651585.
- ↑ a b Kuzmichev, A; Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (Feb. de 2002). «Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1)». Mol. Cell. Biol. (EE. UU.) 22 (3): 835-48. ISSN 0270-7306. PMID 11784859.
- ↑ a b Yarden, R I; Brody L C (Apr. de 1999). «BRCA1 interacts with components of the histone deacetylase complex». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (EE. UU.) 96 (9): 4983-8. ISSN 0027-8424. PMID 10220405.
- ↑ Feng, Qin; Cao Ru, Xia Li, Erdjument-Bromage Hediye, Tempst Paul, Zhang Yi (Jan. de 2002). «Identification and functional characterization of the p66/p68 components of the MeCP1 complex». Mol. Cell. Biol. (EE. UU.) 22 (2): 536-46. ISSN 0270-7306. PMID 11756549.
- ↑ Chen, G C; Guan L S, Yu J H, Li G C, Choi Kim H R, Wang Z Y (Jun. de 2001). «Rb-associated protein 46 (RbAp46) inhibits transcriptional transactivation mediated by BRCA1». Biochem. Biophys. Res. Commun. (EE. UU.) 284 (2): 507-14. ISSN 0006-291X. PMID 11394910. doi:10.1006/bbrc.2001.5003.
- ↑
Datos: Q18031057
