Summary
Las metacaspasas son miembros de la clase C14 de proteasas de cisteína y, por tanto, están relacionadas con las caspasas, ortocaspasas y paracaspasas .[1] Las metacaspasas son específicas de la arginina / lisina, en contraste con las caspasas, que son específicas del aspartato.[2]
Estructura y distribución filogenética
editarProcariotas
editarEn las arqueas y las bacterias, existen varias metacaspasas con una amplia gama de organizaciones de dominios.[3] Basándose en la diversidad de las metacaspasas procariotas, las paracaspasas y las ortocaspasas pueden considerarse subclases entre las metacaspasas. Las tres clases tienen en común su especificidad por residuos básicos (arginina o lisina) en la posición P1. Por el momento, no se han descrito variantes estructurales en las que la especificidad del sustrato cambie a un residuo ácido (ácido aspártico), como en las verdaderas caspasas.
Eucariotas
editarLas metacaspasas se encuentran en plantas, hongos y " protistas ", pero no en hongos o animales .
Virus
editarLas metacaspasas virales, que pueden tener implicaciones en el recableado del metabolismo del huésped para mejorar la infección, están muy extendidas en el océano.[4]
Tipo I
editarLas metacaspasas de tipo I se caracterizan por un dominio en forma de dedo de zinc LSD rico en glutamina o prolina amino-terminal.[2] Esta clase se puede encontrar casi exclusivamente en plantas, con una excepción reciente en la que se encontraron metacaspasas de tipo I y tipo II en el genoma de Monosiga brevicollis ( Choanoflagelado ),[5] posiblemente como resultado de una transferencia horizontal inusual de genes entre dos eucariotas .
Tipo II
editarEl tipo II tiene una distribución filogenética más amplia entre todos los eucariotas, excepto aquellos en los que se han encontrado paracaspasas (animales y moho del limo). Este grupo se caracteriza por una larga región de enlace y la ausencia de un dominio aminoterminal.
Funciones conocidas
editarDe manera análoga a las caspasas, las metacaspasas inducen la muerte celular programada tanto en plantas como en hongos ( levadura ).[6][7][8]
Referencias
editar- ↑ «Identification of paracaspases and metacaspases: two ancient families of caspase-like proteins, one of which plays a key role in MALT lymphoma». Molecular Cell 6 (4): 961-7. Oct 2000. PMID 11090634. doi:10.1016/S1097-2765(05)00086-9.
- ↑ a b «Type II metacaspases Atmc4 and Atmc9 of Arabidopsis thaliana cleave substrates after arginine and lysine». J Biol Chem 279 (44): 45329-36. Oct 2004. PMID 15326173. doi:10.1074/jbc.M406329200.
- ↑ Asplund-Samuelsson J, Bergman B, Larsson J (Nov 2012). «Prokaryotic caspase homologs: phylogenetic patterns and functional characteristics reveal considerable diversity.». PLOS ONE 7 (11): e49888. PMC 3501461. PMID 23185476. doi:10.1371/journal.pone.0049888.
- ↑ «Genomic exploration of individual giant ocean viruses.». The ISME Journal 11 (8): 1736-1745. 2017. PMC 5520044. PMID 28498373. doi:10.1038/ismej.2017.61.
- ↑ «Adaptive eukaryote-to-eukaryote lateral gene transfer: stress-related genes of algal origin in the closest unicellular relatives of animals». J Evol Biol 21 (6): 1852-60. Aug 2008. PMID 18717747. doi:10.1111/j.1420-9101.2008.01605.x.
- ↑ «A caspase-related protease regulates apoptosis in yeast». Molecular Cell 9 (4): 911-7. Apr 2002. PMID 11983181. doi:10.1016/S1097-2765(02)00501-4.
- ↑ «Cysteine protease mcII-Pa executes programmed cell death during plant embryogenesis». Proc Natl Acad Sci U S A 102 (40): 14463-8. Oct 2005. PMC 1242326. PMID 16183741. doi:10.1073/pnas.0506948102.
- ↑ «Knockout of caspase-like gene, YCA1, abrogates apoptosis and elevates oxidized proteins in Saccharomyces cerevisiae». Proc Natl Acad Sci U S A 102 (48): 17326-31. Nov 2005. PMC 1287485. PMID 16301538. doi:10.1073/pnas.0508120102.
Datos: Q6822391
