Summary
La proteína Mdm4 (de sus siglas en inglés "murine doble minute 4") es un regulador codificado en humanos por el gen mdm4.[1][2]
| Mdm4, transformed 3T3 cell double minute 4, p53 binding protein (mouse) | ||||||
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 Estructura tridimensional de la proteína Mdm4. | ||||||
| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 2cr8
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | Mdm4 (HGNC: 6974) DKFZp781B1423; MDMX; MGC132766; MRP1 | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Locus | Cr. 1 q32.1 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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El gen humano mdm4, que juega un importante papel en procesos de apoptosis, codifica una proteína de 490 aminoácidos que contiene un dominio de dedos RING y una posible señal de localización nuclear. Esta posible señal de localización nuclear, que la poseen todas las proteínas Mdm, se encuentra localizada en el extremo C-terminal de la proteína. El ARNm de este gen presenta altos niveles de expresión en el timo y bajos niveles en todos los demás tejidos estudiados. La proteína Mdm4 producida mediante traducción in vitro ha demostrado interaccionar con p53 a través de un dominio localizado en la región N-terminal de la proteína Mdm4. Mdm4 muestra una similitud estructural significativa con la proteína de unión a p53, Mdm2.[2]
Interacciones
editarLa proteína Mdm4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
editar- ↑ a b Shvarts, A; Bazuine M, Dekker P, Ramos Y F, Steegenga W T, Merckx G, van Ham R C, van der Houven van Oordt W, van der Eb A J, Jochemsen A G (Jul. de 1997). «Isolation and identification of the human homolog of a new p53-binding protein, Mdmx». Genomics (EE. UU.) 43 (1): 34-42. ISSN 0888-7543. PMID 9226370. doi:10.1006/geno.1997.4775.
- ↑ a b «Entrez Gene: MDM4 Mdm4, transformed 3T3 cell double minute 4, p53 binding protein (mouse)».
- ↑ Strachan, Gordon D; Jordan-Sciutto Kelly L, Rallapalli Ravikumar, Tuan Rocky S, Hall David J (Feb. de 2003). «The E2F-1 transcription factor is negatively regulated by its interaction with the MDMX protein». J. Cell. Biochem. (EE. UU.) 88 (3): 557-68. ISSN 0730-2312. PMID 12532331. doi:10.1002/jcb.10318.
- ↑ Kadakia, Madhavi; Brown Thomas L, McGorry Molly M, Berberich Steven J (Dec. de 2002). «MdmX inhibits Smad transactivation». Oncogene (Inglaterra) 21 (57): 8776-85. ISSN 0950-9232. PMID 12483531. doi:10.1038/sj.onc.1205993.
- ↑ Tanimura, S; Ohtsuka S; Mitsui K; Shirouzu K; Yoshimura A; Ohtsubo M (Mar. de 1999). «MDM2 interacts with MDMX through their RING finger domains». FEBS Lett. (Países Bajos) 447 (1): 5-9. ISSN 0014-5793. PMID 10218570.
- ↑ a b Badciong, James C; Haas Arthur L (Dec. de 2002). «MdmX is a RING finger ubiquitin ligase capable of synergistically enhancing Mdm2 ubiquitination». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 277 (51): 49668-75. ISSN 0021-9258. PMID 12393902. doi:10.1074/jbc.M208593200.
- ↑ Linke, K; Mace P D, Smith C A, Vaux D L, Silke J, Day C L (mayo. de 2008). «Structure of the MDM2/MDMX RING domain heterodimer reveals dimerization is required for their ubiquitylation in trans». Cell Death Differ. (Inglaterra) 15 (5): 841-8. ISSN 1350-9047. PMID 18219319. doi:10.1038/sj.cdd.4402309.
Datos: Q18028981
