Summary
Hsp10 es una proteína chaperona que tiene función como proteína de choque térmico, y como tal, previene el daño a las proteínas en respuesta a altos niveles de calor. Se presenta en la mayoría de bacterias, así como en mitocondrias y cloroplastos.[1]
También se le llama proteína de choque térmico de 10 kDa, chaperonina 10 ( cpn10 ) o factor de embarazo temprano ( EPF ). Es una proteína que en los humanos está codificada por el gen HSPE1.[2] El homólogo en Escherichia coli es GroES, que es una chaperonina que generalmente funciona en conjunto con GroEL .
GroES
editarGroES es una proteína chaperona molecular Hsp10 de E. coli de 10 kDa que sirve de cubierta o tapa en los dos extremos del complejo cilíndrico GroEL. GroES junto con GroEL forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.[3]
Referencias
editar- ↑ R S Gupta 1995, Evolution of the Chaperonin Families (Hsp60, Hsp10 and Tcp-1) of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells. Mol Microbiol, 15 (1), 1-11
- ↑ HSPE1 heat shock protein family E (Hsp10) member 1 [ Homo sapiens (human) ] NCBI 2020
- ↑ Lee KH, Kim HS, Jeong HS, Lee YS (October 2002). "Chaperonin GroESL mediates the protein folding of human liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase in Escherichia coli". Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (2): 216–24. doi:10.1016/S0006-291X(02)02423-3. PMID 12387818.
Datos: Q14865007
