La proteína LIM 1 de unión a filamina (FBLIM1) es una proteína codificada en humanos por el gen FBLIM1.[1][2][3]
Proteína LIM 1 de unión a filamina | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolos | FBLIM1 (HGNC: 24686) CAL; DKFZp434G171; FBLP-1; FBLP1; RP11-169K16.5 | |||||
Identificadores externos | ||||||
Locus | Cr. 1 p36.21 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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Este gen codifica una proteína con un dominio de unión a filamina en el extremo N-terminal, un dominio central rico en prolina y múltiples dominios LIM en el extremo C-terminal. Esta proteína se localiza en las uniones entre células y podría unir estructuras de adhesión celular al citoesqueleto de actina. FBLIM1 podría estar implicada en el ensamblaje y estabilización de los filamentos de actina y probablemente juegue un papel en la modulación de la adhesión celular, la morfología celular y la motilidad. Esta proteína también se localiza en el núcleo celular pudiendo afectar a la diferenciación de los cardiomiocitos tras su unión con el factor de transcripción CSX/NKX2-5. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]
La proteína FBLIM1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con: