La ezrina es una proteína asociada a la actina F y que se encuentra formando parte de los complejos ERM junto a la radixina y la moesina.[1] Su función es la de anclar los haces de actina no contráctiles a la membrana plasmática. Pueden observarse en numerosas estructuras ligadas a los haces no contráctiles, como las microvellosidades (microvilli).
Ezrina | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: | |||||
Identificadores | ||||||
Nomenclatura |
Otros nombres EZR, citovillina, villina-2, VIL2, P81
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Símbolo | 12691 | |||||
Identificadores externos | ||||||
Locus | Cr. 6 q25.3 | |||||
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Estructura/Función proteica | ||||||
Tamaño | 586 (aminoácidos) | |||||
Peso molecular | 69413 (Da) | |||||
Funciones | Unión de haces no contráctiles de actina a la membrana plasmática, adhesión celular, forma celular, señalización celular | |||||
Dominio proteico | FERM, ERM, Banda 4.1 | |||||
Datos biotecnológicos/médicos | ||||||
Enfermedades | Neurofibromatosis tipo II, Osteosarcoma condroblástico | |||||
Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) NCBI |
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PubMed (Búsqueda) |
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También puede recibir los nombres de citovillina o villina-2 y, en humanos, viene codificada por el gen EZR.
Estructuralmente, presenta un dominio FERM (F por la proteína 4.1 o Sinaprina, E por ezrina, R por radixina, M por moesina)[2] en el extremo amino-terminal (NTD) y el dominio de unión para la formación del complejo ERM en el extremo carboxi-terminal (CTD). Algunas proteínas de membrana, como la CD44, pueden unirse de manera indirecta a la ezrina.
Además, de unir la actina a la membrana plasmática, formando parte de los complejos ERM, la ezrina juega un papel fundamental en la forma celular[3] y la adhesión;[1] así como en la señalización celular.