Summary
Las espectrinas[1] son una familia de proteínas fibrilares estructurales, que se encuentr an en todas las células de los metazoarios. Está conformada por cadenas de sub-unidades alfa α y beta β. Su principal función es el mantenimiento de la integridad de la membrana plasmática y la estructura del citoesqueleto, la mediación de la transducción de señales, y plataforma para canales de membrana, receptores y transportadores.[2] Las mutaciones en algunas espectrinas causan anemia hemolítica y otras causan encefalopatía epiléptica.
| Familia Espectrina | ||
|---|---|---|
| Identificadores | ||
| Nomenclatura |
Otros nombres Spectrin alpha chain, Erythroid alpha-spectrin
Spectrin beta chain, erythrocytic, | |
| Identificadores externos | ||
| Estructura/Función proteica | ||
| Tamaño |
alfa humana: 2.419 a 2.472 aa beta humana: 2.137 a 2.364 (aminoácidos) | |
| Peso molecular |
alfa: 280.000-284.000 (Da) beta: 246.000-416.000 (Da) | |
| Tipo de proteína | Fibrlar | |
| Dominio proteico |
| |
| Motivos | Hélice-bucle-hélice (EF-hand) | |
Historia
editarEn 1968 Marchesi y Steers describieron por primera vez una espectrina en los glóbulos rojos. Algunas formas de espectrina presentes en neuronas, no se identificaron hasta décadas después.
Su nombre deriva de las palabras francesa y latina para fantasma y aparición (spectre y spectrum), ya que se aisló originalmente de las membranas plasmáticas de los fantasmas de eritrocitos.[3]
Se identificaron como proteínas del citoesqueleto que confieren elasticidad a los eritrocitos, permitiéndoles soportar las fuerzas de cizallamiento experimentadas en el sistema circulatorio.[4]
- Si introducimos glóbulos rojos en un medio hipotónico éstos absorben agua y estallan (lisis). Al lisarse, la hemoglobina sale al exterior del glóbulo rojo, quedando la membrana. Después de un tratamiento con un detergente suave para liberar la hemoglobina y otros componentes citoplasmáticos persiste el "fantasma de eritrocitos" (spectre). Una de las proteínas del fantasma es la espectrina, y de ahí le viene el nombre.[5]
Características
editar
La espectrina es una proteína periférica de membrana fibrilar, larga, fina, con forma de bastón, con unión a la membrana plasmática relativamente débil.[6][2]
La espectrina se encuentra en la cara citoplasmática de la membrana y supone el 25% de las proteínas periféricas del eritrocito. Cada hematíe contiene unas 250 mil (250 000) copias de espectrina.[7][8][9]
Los vertebrados tienen dos subunidades alfa (α): la espectrina αI y la espectrina αII, y cinco subunidades beta (β).[3]
El dominio proteico característico de espectrina, es un extenso subdominio central con numerosas repeticiones superpuestas (spectrin repeat o SR) de 106 a 122 aminoácidos compuesto por tres hélices alfa.[5][10][11]
Espectrinas alfa
editarLa espectrina αI se expresa en los eritrocitos. En otras células, incluidas las neuronas, la espectrina αII es la única subunidad alfa α.
Espectrinas beta
editarLas diferentes espectrinas β se encuentran en todas las células, pero suelen estar restringidas en diferentes dominios subcelulares, y algunas subunidades β son más abundantes en tipos celulares específicos.
La espectrina βI se concentra en las capas 2 y 4 de la corteza cerebral, las células granulares del cerebelo y en el soma de las células de Purkinje.
La βII se expresa en neuronas y glía.
La βIII se encuentra en el soma y las dendritas de la capa molecular cerebelosa.
La βIV se concentra en los segmentos iniciales del axón y los nódulos de Ranvier.
La espectrina βV se expresa principalmente en la célula pilosa y el fotorreceptor.[4]
| R. | Aminoácidos | Peso molecular |
|---|---|---|
| Alfa I____ αI | 2.419 aminoácidos | 280.014 Daltons |
| Alfa II___ αII | 2.472 aa | 284.539 Da [12] |
| Beta I____ βI | 2.137 aa | 246.468 Da |
| Beta II___ βII | 2.390 aa | 271.325 Da |
| Beta III__ βIII | aa | Da |
| Beta IV__ βIV | aa | Da |
| Beta V___ βV | 3.674 aa | 416.750 Da |
Estructura
editarLa espectrina se encuentra como una doble cadena (dímero), formada por dos cadenas peptídicas diferentes (heterodímero) que se envuelven una sobre la otra, donde la cadena alfa α es ligeramente más pesada y grande que la cadena beta β. Dos heterodímeros se asocian para formar un tetrámero.[6]
- Primara
-
- Cadena alfa: 2.419 a 2.472 aminoácidos, peso molecular ~280.014 Daltons (Da).[13]
- Cadena beta: 2.137 a 3.674 aminoácidos, peso molecular 246.468 a 416.750 Da.[14]
- Secundaria
- Dominios de la cadena alfa[13]
- SH3 (Src Homology 3)
- SR (x20)
- EF-hand 1, 2, 3
- Dominios de la cadena beta[14]
- Calponin-homology (CH)1, 2
- SR (x17)
- Terciaria
α-spectrin= espectrina alfa en gris.
N= extremo amino beta. C= extremo carboxilo beta.
El elemento estructural central de las espectrinas es una unidad helicoidal repetitiva, denominada repetición de espectrina (SR). Normalmente, se pueden encontrar 20 repeticiones completas en la α-espectrina, mientras que las β-espectrinas contienen 16 (o 29 en el caso de las isoformas β-pesadas).[9]
La espectrina α y la espectrina β interactúan de extremo a extremo para formar un heterodímero. Dos heterodímeros se asocian de manera antiparalela (α-β β-α) para formar un tetrámero, de la interacción del extremo amino (N) de la subunidad α, con el extremo carboxilo (C) de la subunidad β. El tetrámero de la espectrina es la unidad funcional en el citoesqueleto.
Las subunidades de espectrina se componen principalmente de repeticiones de espectrina alfa y beta, que forman una triple hélice superenrollada.[3]
Genética
editarLos invertebrados poseen un repertorio reducido de genes de espectrina. Los genomas de Caenorhabditis elegans y Drosophila melanogaster incluyen un único gen que codifica una espectrina-α y dos genes que codifican la espectrina-β convencional y una β-pesada.
En el genoma de los mamíferos están presentes cuatro genes β convencionales, SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, que codifican las espectrinas βI–βIV y un gen SPTBN5 codifica una gran espectrina βV (β-pesada).[9]
En el humano, los genes son:
Unión a la membrana
editarPuede hacerlo mediante:
- Unión a la anquirina, la cual será un puente de unión entre la espectrina y una proteína transmembrana llamada banda 3.
Función
editarLa espectrina regula diversos procesos celulares, como la apoptosis, la adhesión celular, la proliferación celular y el ciclo celular.[17]
Las subunidades de espectrina se componen principalmente de repeticiones de espectrina, que forman una superenrollado de triple hélice, que funciona como un resorte para permitir que los tetrámeros de espectrina se expandan y contraigan.[3]
La función que tiene la espectrina es la de dar la forma de disco bicóncavo al eritrocito, constituyendo su citoesqueleto. Debido a su forma, el eritrocito es muy elástico y puede adaptarse para pasar por capilares incluso de diámetros inferiores a él.
El citoesqueleto basado en espectrina es esencial para proteger a los axones de la tensiones mecánicas como son la flexión, el estiramiento y la torsión.[4]
Funciona como interfaz para la mediación de la transducción de señales y diversos datos sobre la interacción de la espectrina con canales de membrana, moléculas de adhesión , receptores y transportadores.[9]
Patología por espectrinas
editarSi la espectrina es defectuosa se producen alteraciones generales; la severidad dependerá del grado de defecto.[18][17]
Las mutaciones en la espectrina αI o βI causan anemia hemolítica grave debido a la Las mutaciones en la espectrina αI o βI causan anemia hemolítica grave debido a la debilidad y fragilidad de las membranas de los glóbulos rojos.
debilidad y fragilidad de las membranas de los glóbulos rojos.
Las mutaciones de espectrina αII causan encefalopatía epiléptica y Encefalopatía epiléptica y del desarrollo tipo 5, caracterizada por retraso mental profundo, paraplejía espástica y epilepsia.[3]
La pérdida de espectrina-β en las neuronas, provoca un crecimiento axonal anormal. En los músculos, la pérdida de espectrina-β provoca la desorganización de la red de miofilamentos.[19]
Véase también
editar- Aducinas
Referencias
editar- ↑ OMS,OPS,BIREME (ed.). «Espectrina». Descriptores en Ciencias de la Salud. Biblioteca Virtual en Salud.
- ↑ a b Bruce Alberts (2017). «16:The Cytoskeleton». Molecular Biology of the Cell (en inglés) (6.a edición). Garland Science. p. 889.
- ↑ a b c d e Teliska, Lindsay H.; Rasband, Matthew N. (2021). «Spectrins.». Current Biology (en inglés) 31 (10): R504-R506. PMID 34033780. doi:10.1016/j.cub.2021.01.040. Consultado el 19 de agosto de 2025.
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- ↑ a b Liem, Ronald KH. (2016). «Cytoskeletal Integrators: The Spectrin Superfamily». Cold Spring Harb Perspect Biol. (REVISIÓN) (en inglés) 8 (10): a018259. doi:10.1101/cshperspect.a018259. Consultado el 26 de agosto de 2025.
- ↑ a b Pinto, Wagner de Jesus; de Marialva, José Eduardo; Guida Cardoso, S.M.; Arcanjo Areas, Miguel (2013). «Topologia das principais proteínas da membrana e do citoesqueleto eritrocitário». Rev. Ciênc. Méd. Biol. (PDF) (REVISIÓN) (en portugués) (Salvador) 12 (1): 106-120. doi:10.9771/cmbio.v12i1.6422.
- ↑ Murador, Priscila; Defune, Elenice (2007). «Aspectos estruturais da membrana eritrocitária» (PDF). Revista Brasileira de Hematologia e Hemoterapia (REVISIÓN) (en portugués) (SciELO) 29 (2): 168-178.
- ↑ Pan, Leiting; Yan, Rui; Li, Wan; Xu, Ke (30 de enero de 2018). «Super-Resolution Microscopy Reveals the Native Ultrastructure of the Erythrocyte Cytoskeleton». Cell Reports (en inglés) 22 (5): 1151-1158. Consultado el 19 de agosto de 2025.
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[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=mboc4.TOC&depth=10 Molecular Biology of the Cell, Alberts et.al. 2002]
Datos: Q420870
Multimedia: Spectrin / Q420870
