Las fosfatasas de doble especificidad (DUSP) constituyen un gran subgrupo heterogéneo de la superfamilia de proteína tirosina fosfatasa basada en cisteína tipo I.^[4]​^[5]​ Los DUSP se caracterizan por su capacidad para desfosforilar residuos de tirosina (EC 3.1.3.48) y serina/treonina (EC 3.1.3.16). DUSP7 pertenece a una clase de DUSP, denominadas MKP, que desfosforilan las proteínas MAPK (proteína quinasa activada por mitógenos) ERK, JNK y p38 con una especificidad distinta de la de las proteínas MKP individuales. Los MKP contienen un dominio catalítico C-terminal altamente conservado y un dominio tipo Cdc25 (CH2) N-terminal. Las cascadas de activación de MAPK median varios procesos fisiológicos, incluida la proliferación celular, la apoptosis, la diferenciación y las respuestas al estrés.^[3]​^[6]​

Se sabe que se une y desfosforila a ErkII, y dado que, junto con los otros miembros de la familia DUSP, expresa una alta selectividad para las MAP quinasas, se ha sugerido que funciona como un método para activar/desactivar selectivamente diferentes miembros de esa familia.^[7]​

• Esta obra contiene una traducción derivada de «DUSP7» de Wikipedia en inglés, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.