Summary
La proteína fosfatasa dual específica 10 (DUSP10) es una enzima codificada en humanos por el gen dusp10.[1][2][3][4]
| Proteína fosfatasa dual específica 10 | ||||||
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 Estructura tridimensional de la proteína DUSP10. | ||||||
| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB |
Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1zzw
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| Identificadores | ||||||
| Símbolos | DUSP10 (HGNC: 3065) MKP-5, MKP5 | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Locus | Cr. 1 q41 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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Las proteínas fosfatasas duales específicas inactivan sus quinasas diana mediante la defosforilación tanto de su residuo de fosfoserina/treonina como de su residuo de fosfotirosina. Regulan negativamente a los miembros de la superfamilia de las MAPK (MAPK/ERK, SAPK/JNK, p38), que están asociados con proliferación celular y diferenciación celular. Diversos miembros de esta familia de fosfatasas duales específicas muestran distintas especificidades de sustrato para las MAPKs, distinta destribución tisular y localización subcelular, y diferentes modos de inducibilidad de su expresión por estímulos extracelulares. DUSP10 se une e inactiva a p38 y al complejo SAPK/JNK, pero no al complejo MAPK/ERK. Su localización subcelular es única. Se distribuye incluso tanto en el núcleo como en el citoplasma. Este gen se encuentra ampliamente extendido en diversos tejidos y órganos, y su expresión se ve incrementada por estímulos de estrés. Se han descrito tres variantes transcripcionales de este gen, que codifican dos isoformas diferentes de la enzima.[4]
Interacciones
editarLa proteína DUSP10 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
editar- ↑ a b c Tanoue, T; Moriguchi T; Nishida E (Jul. de 1999). «Molecular cloning and characterization of a novel dual specificity phosphatase, MKP-5». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 274 (28): 19949-56. ISSN 0021-9258. PMID 10391943.
- ↑ Theodosiou A, Smith A, Gillieron C, Arkinstall S, Ashworth A (Jan de 2000). «MKP5, a new member of the MAP kinase phosphatase family, which selectively dephosphorylates stress-activated kinases». Oncogene 18 (50): 6981-8. PMID 10597297. doi:10.1038/sj.onc.1203185.
- ↑ Patterson KI, Brummer T, O'Brien PM, Daly RJ (Mar de 2009). «Dual-specificity phosphatases: critical regulators with diverse cellular targets». Biochem J 418 (3): 475-489. PMID 19228121.
- ↑ a b «Entrez Gene: DUSP10 dual specificity phosphatase 10».
- ↑ Tanoue, T; Yamamoto T; Maeda R; Nishida E (Jul. de 2001). «A Novel MAPK phosphatase MKP-7 acts preferentially on JNK/SAPK and p38 alpha and beta MAPKs». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 276 (28): 26629-39. ISSN 0021-9258. PMID 11359773. doi:10.1074/jbc.M101981200.
- ↑ Tanoue, T; Maeda R; Adachi M; Nishida E (Feb. de 2001). «Identification of a docking groove on ERK and p38 MAP kinases that regulates the specificity of docking interactions». EMBO J. (Inglaterra) 20 (3): 466-79. ISSN 0261-4189. PMID 11157753. doi:10.1093/emboj/20.3.466.
Datos: Q18036409
