Summary
La calponina es una proteína de unión a Ca2+ que se puede encontrar en los miocitos del músculo liso.[1] Su función es limitar y regular la contracción de los miofilamentos de actina F, así como su interacción con miosina II.[2] Suple la función de las troponinas, pues esta variedad de músculo no las presenta. La calponina lleva a cabo su función mediante la inactivación de la actividad ATPasa de la miosina II, función que llevaba a cabo la troponina I en el sarcómero. Su función se inhibe mediante su fosforilación por una quinasa no dependiente de Ca2+. Existen tres variedades de calponina dependiendo del músculo en que se encuentre.
| Calponina | |||||||||
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| Estructuras disponibles | |||||||||
| PDB | Buscar ortólogos: | ||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Nomenclatura |
Otros nombres CNN
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| Identificadores externos | |||||||||
| Locus | Cr. 19 p13.2 | ||||||||
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| Estructura/Función proteica | |||||||||
| Funciones | Regulación de miofilamentos actina F del músculo liso por unión a Ca2+ | ||||||||
| Datos biotecnológicos/médicos | |||||||||
| Enfermedades | Carcinoma de Laringe, Carcinoma gástrico | ||||||||
| Fármacoss | Actinomicina D | ||||||||
| Ortólogos | |||||||||
| Especies |
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| Entrez |
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| Ensembl |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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Estructura y función
editarEn general, la calponina presenta una estructura en hélices α unidas por puentes de hidrógeno. Presenta tres dominios: Dominio Homólogo de Calponina (CH),[3][4][5] dominio regulador (RD) y Click-23. La Actina G y la calmodulina activada se unen a la calponina por su dominio CH; mientras que la filamina se une por su dominio RD. Se cree que la calponina afecta negativamente a la generación del hueso, al expresarse en demasía en osteoblastos.
Referencias
editar- ↑ el-Mezgueldi, M (28 de noviembre de 1996). «Calponin» (en inglés). Londres, Reino Unido. doi:10.1016/s1357-2725(96)00085-4.
- ↑ Carmichael, JD (Noviembre de 1994). «Calponin and smooth muscle regulation» (en inglés). Worcester, Massachusetts, Estados Unidos de América. doi:10.1139/y94-204.
- ↑ Korenbaum, Elena (15 de noviembre de 2002). «Calponin homology domains at a glance» (en inglés). doi:10.1242/jcs.00003.
- ↑ Bramham, J (14 de febrero de 2002). «1H67 - NMR Structure of the CH Domain of Calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.2210/pdb1H67/pdb.
- ↑ Bramham, J (10 de febrero de 2002). «Solution structure of the calponin CH domain and fitting to the 3D-helical reconstruction of F-actin:calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.1016/s0969-2126(02)00703-7.
Datos: Q24744812
Multimedia: Calponin / Q24744812
